FENYLOKETURNIA - MOLEKULARNE PODLOZE -NOWA_KSIĄŻKA
Producent: LIBRES
Sklep: libres.pl
Cena:
21.89 PLN
UWAGA- JEŚLI W PARAMETRACH SĄ RÓZNICE DATY, STRON,
WYDAWNICTWA ITP. PATRZ ZAWSZE NA OPIS AUKCJI ON JEST NAJWAŻNIEJSZY.
AutorJadwiga JaruzelskaTytułMolekularne podłoże FenyloketonuriiRok
wydaniaWydawnictwoilustracje zdjęcia rysunkiStronOkładka,
oprawaStan i inne informacje1995UAMtak80miękkaNOWAWykaz skrótów 61.
Fenyloketonuria - genetycznie uwarunkowany blok metabolizmu 71.1.
Reakcja hydroksylacji fenyloalaniny 81.2. Struktura oraz regulacja
transkrypcji genu hydroksylazy fenyloalaninowej 101.3. Polimorfizm
genu hydroksylazy fenyloalaninowej 12l .4. Strategia badań mutacji
genu hydroksylazy fenyloalaninowej 131.4.1. Polimorfizm
konformacyjny pojedynczej nici 141.4.2. Metoda chemicznego
rozszczepiania 14l .4.3. Elektroforeza żelowa w gradiencie czynnika
denaturującego 14l .4.4. "Nieuprawniona" transkrypcja 151.5.
Zmienność genu hydroksylazy fenyloalaninowej 151.5.1. Mutacje
modyfikujące strukturę hydroksylazy fenyloalaninowej 16l .5.2.
Mutacje nie powodujące zmian struktury hydroksylazy
fenyloalaninowej 161.5.2.1. Sekwencje składające się ze zmiennej
liczby tandemowychpowtórzeń 16l .5.2.2. Sekwencje składające się z
krótkich powtórzeń tandemowych 161.6. Zależność pomiędzy genotypem
a fenotypem 171.6.1. Ekspresja hydroksylazy fenyloalaninowej w
układzie in vivo 17l .6.2. Ekspresja hydroksylazy fenyloalaninowej
w układzie in vitro 18l .7. Fenyloketonuria jako model do badań
mechanizmów ekspresji genu 191.8. Powstawanie i rozprzestrzenianie
się mutacji w populacjach 232. Cel badań 263. Materiały i metody
283.1. Analiza haplotypów genu hydroksylazy fenyloalaniny na
podstawie polimorfizmudługości fragmentów restrykcyjnych DNA
283.1.1. Chorzy 283. l.2. Analiza Southema 283.2. Wykrywanie
mutacji znanych 283.2. l. Chorzy 283.2.2. Wykrywanie mutacji przy
pomocy łańcuchowej reakcji polimerazy w powiązaniu z hybrydyzacją z
krótkimi sondami specyficznymi dla allelu 293.2.3. Wykrywai ,e
mutacji przy pomocy łańcuchowej reakcji polimerazy w powiązaniuz
analizą polimorfizmu długości fragmentów restrykcyjnych DNA
293.2.4. Wykrywanie mutacji z wykorzystaniem miejsca restrykcyjnego
tworzonego w łańcuchowej reakcji polimerazy 3B3.2.5. Wykrywanie
mutacji R408W w DNA chorego, izolowanym z wysuszonej kropli krwi
303.3. Wykrywanie nowych mutacji 313.3.1. Sekwencjonowanie DNA
313.3.2. Elektroforeza w gradiencie czynnika denaturującego 313.4.
Badanie przejściowej ekspresji mutacji R241H w komórkach ludzkich
in vitro 323.4.1. Chory 323.4.2. Ukierunkowana mutageneza cDNA
hydroksylazy fenyloalaninowej3.4.3. Hodowla komórek in vitro oraz
transfekcja 323.4.4. Pomiary aktywności hydroksylazy
fenyloalaninowej oraz lucyferazy3.5. Badania mutacji IVSlOnt-3
występującej w powiązaniu z delecją eksonu 11 w mRNAchorego
333.5.1. Chory 333.5.2. Synteza cDNA hydroksylazy fenyloalaninowej
chorego 333.5.3. Klonowanie i ukierunkowana mutageneza 343.5.4.
Transkrypcja i splicing 343.5.5. Identyfikacja pętli oraz mapowanie
miejsca rozgałęzienia 353.5.6. Analiza ilościowa produktów
splicingu 353.5.7. Analiza cDNA hydroksylazy fenyloalaninowej
chorego posiadającego delecjęciągu piiymidynowego w eksonie 11 364.
Wyniki 374.1. Haplotypy genu hydroksylazy fenyloalaninowej 374.2.
Najczęstsze mutacje genu hydroksylazy fenyloalaninowej 394.3.
Wykrywanie mutacji R408W w DNA izolowanym z wysuszonej kropli krwi
chorego 414.4. Mutacja w allelach hydroksylazy fenyloalaninowej
posiadających haplotyp 5 424.5. Czy ekson 11 genu hydroksylazy
fenyloalaninowej zawiera "gorące miejsce" mutacji 434.6. Zmienność
genu hydroksylazy fenyloalaninowej wykryta przy pomocy
elektroforezy żelowej w gradiencie czynnika denaturującego 444.7.
Przejściowa ekspresja mutacji R241H w komórkach ludzkich in
vitro4.8. Mutacja C-»T w pozycji -3 intronu występująca w
powiązaniu z wykluczeniemeksonu liż mRNA hydroksylazy
fenyloalaninowej 454.8. l. Wpływ mutacji C-»T na wydajność reakcji
splicingu in vitro mRNAhydroksylazy fenyloalaninowej 494.8.2. Wpływ
mutacji C-»T na tworzenie spliceosomu 514.8.3. Miejsce
rozgałęzienia intronu 10 pre-mRNA hydroksylazy fenyloalaninowej
524.8.4. Wpływ sekwencji ciągu pirymidynowego ne wydajność
splicingu intronu 10pre-mRNA hydroksylazy fenyloalaninowej 554.8.5.
Badanie wpływu sekwencji bogatej w pirymidyny eksonu 11 na
splicingintronu 10 pre-mRNA hydroksylazy fenyloalaninowej 595.
Dyskusja 605.1. Haplotypy genu hydroksylazy fenyloalaninowej w
populacji polskiej 605.2. Zaburzenie równowagi sprzężeń wynikające
z powiązania haplotypu 2 z mutacjąR408W 605.3. Mutacje warunkujące
fenyloketonurię w populacji polskiej 615.4. Wpływ sekwencji DNA na
powstawanie mutacji genu hydroksylazy fenyloalaninowej 625.5.
Przydatność testów molekularnych do wykrywania nosicielstwa w
populacji polskiej 635.6. Próba korelacji genotypu z fenotypem
klinicznym chorego 645.7. Mutacja C-»Tw pozycji -3 intronu
przyczyną zaburzenia splicingu pre-mRNAhydroksylazy
fenyloalaninowej 655.7. l. Ciąg pirymidynowy i miejsce 3'
rozpoznania splicingu 665.7.2. Miejsce rozgałęzienia intronu 10
pre-mRNA h
Przejdź do sklepu